Immunoglobulin G

Description de l'antigène

Les immunoglobulines humaines sont formées de deux chaînes lourdes identiques (~50 kD) et de deux chaînes légères identiques, liées par des ponts disulfure. Les chaînes légères peuvent être de type kappa ou lambda.

Les cinq immunoglobulines IgA, IgD, IgE, IgG et IgM possèdent des chaînes lourdes différentes, et les IgA et les IgM sont les seules qui peuvent présenter des formes polymériques. La chaîne lourde des IgG s'appelle la chaîne gamma. Chez l'homme, les IgG comprennent quatre sous-classes qui ne diffèrent que légèrement dans leur composition en acides aminés.

Les anticorps anti-IgG sont utiles pour l'identification des cellules plasmatiques, des cellules lymphoïdes contenant des IgG et pour la classification des néoplasmes dérivés des cellules B. La population normale de lymphocytes B est polyclonale, et exprime un éventail d'immunoglobulines différentes.

Au contraire, la majorité des néoplasmes à cellules B est caractérisée par la prolifération de cellules monoclonales exprimant un seul type de chaîne légère, alors que plusieurs types de chaînes lourdes peuvent être exprimés par la même cellule. Les néoplasmes IgG-positifs comprennent la leucémie à cellules chevelues, le lymphome splénique et le lymphome folliculaire.