Immunoglobulin G

Hintergrund des Antigens

Humane Immunglobuline bestehen aus zwei identischen schweren Ketten (~50 kD) und zwei identischen leichten Ketten, die durch Disulfid-Brücken miteinander verbunden sind. Die leichten Ketten können entweder Kappa oder Lambda sein.

Die fünf Immunglobuline IgA, IgD, IgE, IgG und IgM unterscheiden sich in ihren schweren Ketten; IgA und IgM unterscheiden sich, da sie als Polymer auftreten können. Die schwere Kette des IgG wird Gamma-Kette genannt. Beim Menschen besteht das IgG aus vier Klassen, die sich nur geringfügig in der Zusammensetzung ihrer Aminosäuren unterscheiden.

Antikörper gegen IgG haben sich bei der Identifizierung von Plasmazellen, IgG-haltiger lymphoider Zellen und bei der Klassifizierung von B-Zell-abgeleiteter Neoplasien als nützlich erwiesen. Die normale B-Zellpopulation ist polyklonal und exprimiert eine Reihe verschiedener Immunglobuline.

Im Gegensatz hierzu ist die Mehrheit der B-Zellneoplasmen durch die Proliferation monoklonaler Zellen gekennzeichnet, die einen Leichtketten-Typ exprimiert, während mehr als ein Typ schwerer Ketten durch die gleiche Zelle exprimiert werden kann. Zu den IgG-positiven Neoplasmen gehören Haarzellen-Leukämien, Milzlymphome und follikuläre Lymphome.